VIERNES, 22 de agosto (HealthDay News/Dr. Tango) -- Investigadores del Instituto de tecnología de Massachusetts han desarrollado un nuevo método para identificar las estructuras proteicas relacionadas con la enfermedad de Alzheimer.
El equipo de investigación afirma que su técnica computarizada podría ayudar en el desarrollo de fármacos que prevendrían la formación de tales estructuras.
La enfermedad de Alzheimer se caracteriza por la acumulación en el cerebro de dos tipos de proteínas, las amiloideas y la tau. En un estudio publicado en la edición del 22 de agosto de la revista PLoS Computational Biology, el equipo del MIT se enfocó en la tau.
La mayoría de proteínas tiene estructuras similares, así que "se pueden medir las longitudes de las moléculas individuales y el promedio será una descripción bastante acertada de cualquiera", explicó en un comunicado de prensa del MIT el líder del equipo, el Dr. Collin M. Stultz, profesor asociado de ingeniería biomédica.
Pero las moléculas tau "varían muchísimo, son tan diversas que es difícil obtener una medida que describa todas las estructuras posibles", señaló Stultz. Esto dificulta detectar las estructuras de tau específicas relacionadas con el Alzheimer.
El equipo del MIT desarrollo un método llamado mapeo y pesado de energía mínima (EMW, por su sigla en inglés) y "generó muchas estructuras para tau tanto normal como en forma mutante" asociadas con un mayor riesgo de enfermedad de Alzheimer.
Análisis posteriores revelaron que una estructura era más común en la forma mutante de tau y por tanto probablemente tenga que ver con el desarrollo del Alzheimer. Esa estructura podría convertirse en un objetivo para el desarrollo de nuevos fármacos, aseguró Stultz.
El estudio evaluó una forma mutante de tau asociada al Alzheimer, pero hay varias más. Stultz dijo que espera usar EMW para crear "una lista de todos los tipos de conformaciones sospechosas de los mutantes conocidos de tau. Entonces, podemos diseñar medicamentos para cada uno basados en esa lista".
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Página actualizada: 25 agosto 2008 |